糖份子自身业务的错综本质和大多N-glycoproteins低表示总体水平这让对N-glycosylation设计的研究手段的文章的话特别不便。在查测低丰度的N糖基化表达淀粉酶或肽段时，在其中夹杂着大批量未表达的淀粉酶肽断，这很便捷将低丰度的糖基化表达淀粉酶肽段的表现遮盖。凝素亲和法是日前糖淀粉酶质组学中广泛应用范围广泛的提取丰度手段。凝集素（lectin）都是类糖配合淀粉酶质，能从一而终分辨某种特殊性设计的单糖或聚糖中独特的糖基编码序列而与之配合，这句话与糖链可逆转非共价配合，糖淀粉酶或糖肽被凝集素猎取随后，基本上用独特的单糖借助竞争激烈配合凝集素将糖淀粉酶或糖肽洗刷下去。 蛋清质经由酶解后回收合理利用凝集素（lectin）含有N-糖基化肽段，接下来用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中切去衔接在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该处里导致Asn碳原子量加强2.9890Da。最终用高精确LC-MS质谱仪判断脱糖后的肽段，按照查找数据库查询库，证实脱糖后碳原子量和其方法论碳原子量的转变或者糖基化淡化肽段的队列，可以确立该蛋清质的N-糖基化位点。N-糖基化位点确立，，再回收合理利用label-free的原理图对其实施一定量分析一下。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031